CARACTERIZACIÓN ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL DE UN INHIBIDOR DE SERINOPROTEASAS (2-3) AISLADA A PARTIR DE SEMILLAS DE Schinus Molle L.

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Nicolás Hipólito León Puma Yubica Allison León-Ramos

Resumen

Se ha purificado un inhibidor de serinoproteasas a partir de semillas de Schinus molle L. “molle” haciendo uso de cromatografía convencional y de cromatografía líquida de alta eficiencia de fase reversa (HPLC-PR). Esta última técnica ha permitido encontrar un inhibidor cuya isoforma es denominada 2-3. La electroforesis SDS-PAGE, evidenció la isoforma 2-3 la cual presenta una masa molecular aproximada de 7 kDa. La espectrometría de masa (MALDITOF) reveló que la masa molecular de esta proteína es de 7 222.1 Da. El análisis de composición de aminoácidos, indica que la isoforma 2-3 posee 12% de aminoácidos ácidos y 12% de aminoácidos básicos y un 34% de aminoácidos de carácter hidrofóbico, dándole una mayor estabilidad química. La secuenciación de los aminoácidos de esta isoforma 2-3 reveló que presenta aproximadamente 67 aminoácidos, la cual mostró homología con inhibidores de serinproteasa procedentes de vegetales, existentes en las bases de datos consultadas. Además, se ha encontrado que la isoforma 2-3 se comporta como un fuerte inhibidor de la actividad catalítica de la tripsina, en presencia de cantidades crecientes del inhibidor.

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LEÓN PUMA, Nicolás Hipólito; LEÓN-RAMOS, Yubica Allison. CARACTERIZACIÓN ESTRUCTURAL Y FUNCIONAL DE UN INHIBIDOR DE SERINOPROTEASAS (2-3) AISLADA A PARTIR DE SEMILLAS DE Schinus Molle L.. Veritas, [S.l.], v. 22, n. 2, p. 129-137, mayo 2022. ISSN 1684-7822. Disponible en: <https://revistas.ucsm.edu.pe/ojs/index.php/veritas/article/view/319>. Fecha de acceso: 02 feb. 2023 doi: https://doi.org/10.35286/veritas.v22i2.319.
Sección
Área de Ciencias Tecnológicas e Ingenierías